В природе существует большое количество белков растительного и животного происхождения, различных по химическому составу и структуре, физико-химическим и биологическим свойствам. Несмотря на успешное развитие химии и биохимии белков, единой научно обоснованной системы их классификации пока нет.
Не разработан также один критерий, на основе которого можно было бы делить белки на отдельные группы. Поэтому их часто классифицируют по случайным признакам – источнику выделения, форме молекул белка, растворимости в определенных растворителях, локализации в соответствующих органах и тканях, аминокислотному составу и т.д. Однако такая классификация несовершенна, поскольку во многих случаях к одной и той же группе относятся совершенно разные белки.
Для классификации белков часто используют функциональный принцип, то есть их классифицируют исходя из основных функций, выполняемых ими во время метаболизма.
По этому принципу белки делят на следующие группы: каталитически-активные, белки-гормоны, белки-регуляторы активности генном, защитные, токсичные, транспортные, мембранные, сократительные, рецепторные, белки-ингибиторы ферментов, белки вирусных оболочек, белки с другими функциями. Хотя функциональная классификация тоже имеет некоторые недостатки, в частности при классификации бифункциональных белков, однако считают, что она позволяет глубже понять взаимосвязь структуры, свойства и функции молекул белка, закономерности их эволюции и взаимодействия с другими веществами. Но в случае заболевания рекомендуем пройти тест ифа – это тест на крови.
Сейчас все белки классифицируют преимущественно по физико-химическим свойствам и химическому составу. По этим признакам белки делят на две группы – простые (протеины) и сложные (протеиды). Протеины – это белки, в состав которых входят только остатки аминокислот. Протеиды — сложные белки, молекулы которых кроме остатков аминокислот содержат еще и другие компоненты — простетические группы. Протеины и протеиды, в свою очередь, разделяют на ряд классов, характеризующихся различными физико-химическими свойствами.
Простые белки (протеины)
Простые белки делят на следующие классы: альбумины, глобулины, протамины, гистоны, проламины, глутелины и протеноиды.
Альбумины. Эти белки очень распространены в животном и растительном мире. Они входят в состав цитоплазмы клеток и различных жидкостей организма – сыворотки крови, лимфы, ликвора. У высших животных альбумины составляют основную часть плазмы крови (50%). Альбумины входят также в состав продуктов питания растительного и животного происхождения — молока, яиц, зерна злаковых и бобовых культур.
В зависимости от локализации альбуминов их называют: молочный альбумин – лактоальбумин (lact – молоко), яичный альбумин – овоальбумин, сероальбумин (serum – сыворотка крови). Наиболее распространенными растительными альбуминами являются лейкозин (выделенный из зародышей пшеницы) и легумелин (выделенный из бобовых). Определенная часть альбуминов содержится также в вегетативных частях растений.
Молекулярная масса альбуминов 35–70 тыс. Молекулы их имеют эллипсовидную форму, более компактную и симметричную, чем у глобулинов. Альбумины относятся к гидрофильным белкам, они хорошо растворяются в воде и растворах солей. Для их осаждения необходимо 100%-ное насыщение растворов нейтральными солями.
По химическому составу альбумины характеризуются высоким содержанием лейцина (15%), а также значительным содержанием серосодержащих аминокислот, лизина, аспарагиновой и глутаминовой кислот и незначительным содержанием глицина. Некоторые альбумины совсем не содержат этой аминокислоты (альбумин сыворотки крови). Одна из основных функций альбуминов – регуляция осмотических процессов. Содержание его в плазме крови составляет 75-80%. Около 40% альбуминов входит в состав крови, остальные – в состав внеклеточной жидкости, мышц, кожи, кишок.
Альбумины играют важную роль в транспорте различных веществ, в частности плохо растворимых в воде. При понижении содержания альбуминов (альбуминемии) нарушается транспорт липидов, в частности свободных жирных кислот из печени в периферические ткани. Альбумины также регулируют содержание в плазме ионов Са2+, стероидных гормонов, триптофана, некоторых лекарственных препаратов (дикумарина, пенициллина, аспирина), образуя комплексы с этими веществами.
Глобулины, как и альбумины, достаточно распространены в составе животных и растительных тканей. Особенно большое количество их входит в состав зерна злаков, семян подсолнечника, льна, хлопчатника и бобовых растений. Широко известны, например, такие глобулины как фазеолин фасоли, легумин гороха, глицидин сои. В животных тканях наиболее распространены лактоглобулин молока, фибриноген крови и т.д.
В отличие от альбуминов глобулины в концентрированных растворах нейтральных солей не растворяются. Из животных и растительных тканей их выделяют при экстрагировании 10% раствором солей. При повышении концентрации солей растворимость глобулинов уменьшается, а в 50% растворе они выпадают в осадок.
Молекулярная масса глобулинов 0,9-1,5 млн. Они более грубодисперсные и менее гидрофильные, чем альбумины, что объясняется меньшей стойкостью их растворов. По химическому составу глобулины несколько отличаются от альбуминов – содержат больше глицина (~5%) и меньшее количество серосодержащих аминокислот. Соотношение между альбуминами и глобулинами в организме человека и животных всегда является важной характеристикой его физиологического состояния; оно находится в определенных пределах и называется альбумин-глобулиновым коэффициентом. Для здорового организма альбумин-глобулиновый коэффициент (А/Г-коэффициент) равен 1,7-2,3.
При электрофорезе белки сыворотки крови в зависимости от подвижности делят на ряд фракций, среди которых фракция альбуминов составляет 54-58%, фракция глобулина не однородна и делится на 1-глобулины (6-7%), 2-глобулины (8-9%), β1-глобулины (13-14%), γ-глобулины (11-12%). С помощью современных методов, в частности, диск-электрофореза и иммуноэлектрофореза, белки сыворотки крови можно разделить на 16—19 фракций, каждая из которых выполняет определенную роль в процессах метаболизма. К α- и β-глобулиновым фракциям относится основная масса гликопротеидов – белков, играющих в организмах человека и животных достаточно важную роль. Так, к α2-глобулиновой фракции относится белок гликопротеидной природы — церулоплазмин, содержащий в своем составе 0,34% меди и медиатор содержания и транспорта данного элемента. β-глобулиновая фракция содержит как основной компонент трансферрин, обеспечивающий транспорт железа в ткани (особенно в ретикулоэндотелиальную систему), где он высвобождается без изменения структуры белка (переносчика). Следовательно, трансферрин принимает участие в регуляции содержания свободного железа в плазме, предотвращая чрезмерное накопление его в тканях и потерю с мочой. γ-глобулиновые фракции содержат большую часть антител и играют важную роль в процессах иммунитета.
Протамины. Это группа простых белков с характерным составом аминокислот. Они отличаются высоким содержанием диаминомонокарбоновых кислот, поэтому растворы их обладают щелочными свойствами. Эти белки хорошо растворяются в воде и не осаждаются при кипячении.
Значительное количество протамина входит в состав паренхиматозных органов и желез внутренней секреции, содержащих большое количество ядерного вещества. В ядрах протамины образуют нуклопротеидные комплексы. К протаминам относится клумин, содержащийся в сперме (молоках) сельдей. Его молекулярная масса 5000, он имеет резко выраженные щелочные свойства. Полипептидная цепь этого белка содержит 30 остатков аминокислот, из них 21 остаток аргинина, остальные приходятся на аланин, валин, пролин, серин. Другим представителем протамина является сальмин, выделенный из молок семги. Он также содержит в своем составе в основном аргинин, пролин, валин, серин и не содержит других аминокислот.
Гистоны, как и протамины, содержатся в паренхиматозных тканях богатых ядрами — печени, селезенке, почках, зобной железе. Значительное количество гистонов содержится также в растениях. Впервые они были выделены в 1910 г. А. Косселем. Гистоны тоже содержат большое количество диаминомонокарбоновых кислот, хотя и гораздо меньше, чем протамины. Так, в их состав входит в среднем 26% аргинина, 8—10% лизина, что приводит к щелочной характер. В зависимости от состава аминокислот (содержимого лизина и гистидина) гистоны разделяют на пять фракций.
Основная масса гистонов входит в состав хромосом ядер клеток, образуя комплексное соединение из ДНК – нуклеогистон. Полагают, что гистоны играют немаловажную роль в стабилизации структуры ДНК. Определенную роль данные белки играют также в процессах синтеза белков, поскольку они входят в состав дезоксирибонуклеотидов ядра.
Проламины. Эта группа простых белков достаточно распространена в растительном мире. Они входят в состав семян злаковых культур. Представителями их являются глиадин пшеницы, орозеин риса, гордеин ячменя, зеин кукурузы, авенин овса и т.д. Название «проламина» было предложено в связи с тем, что в их состав входит значительное количество пролина. Помимо пролина проламины содержат также глютаминовую кислоту и незначительное количество других аминокислот. Для проламина характерно то, что они совсем не содержат лизина.
Компонентный состав проламина (глиадина) генетически детерминирован и определяет сорт растений. Для выделения проламина их экстрагируют из измельченных тканей 70% раствором спирта, который затем отгоняют под вакуумом, а вязкую массу растворяют в спирте и добавляют двойной объем ацетона. Проламины при этом выпадают в отделяемый и высушивающий осадок.
Глутелины, как и проламины, белки растительного происхождения, значительное количество их содержится в зеленых частях растений и семенах. Характерной особенностью белков является то, что в их состав входит большое количество глутаминовой кислоты и лизина. Эти белки плохо растворимы в воде и хорошо растворимы в разбавленных растворах щелочей.
Молекулярная их масса колеблется в достаточно широких пределах.
Протеиноиды. Эти белки входят в состав животных тканей и выполняют в основном механическую и сопротивляемую функции. Они не растворяются в воде, растворах солей и растворах кислот и щелочей. Для этих белков характерно высокое содержание серосодержащих аминокислот. Протеиноиды входят в состав белков волос, рогов, хрящей, покровных тканей. Все они отличаются высокой крепостью и эластичностью. Протеиноиды медленно расщепляются ферментами пищеварительного тракта, поэтому плохо усваиваются и способствуют процессам гниения в кишечнике.
К протеноидам относятся фиброин шелка, кератин, коллаген, эластин и т.д.
Коллаген – волокнистый фибриллярный белок. Он составляет значительную часть белков организма (~25%) и выполняет довольно важную структурную функцию. Он является основным компонентом хрящей, сухожилия, связок, кожи, костей. При продолжительном кипячении в воде коллаген гидролизует, образуя желатину, которая при охлаждении переходит в гель, используемый в медицине и пищевой промышленности. Для коллагена достаточно характерен аминокислотный состав — он содержит большое количество пролина, глицина, а также оксипролина и оксилизина, которых нет в составе других белков, и вовсе не содержит серосодержащих аминокислот и метионина. Установлено, что коллаген образуется из проколлагена, причем этот процесс проходит с участием витамина С. Молекулы коллагена имеют вытянутую нитевидную форму.
Кератин входит в состав соединительной и покровной тканей, волос, перьев, рогов. В составе его молекул содержится большое количество поперечных дисульфидных связей, что обуславливает его значительную прочность и стойкость против действия разных факторов. В частности, кератин не растворяется в воде, кислотах и щелочах, растворах солей, органических растворах.
Если число дисульфидных связей уменьшается при восстановлении (обработке сульфидами) или гидролизе, то растворимость кератина увеличивается и он превращается в кератеин. На этом основывается удаление волосяного покрова при обработке шкур. Этот процесс носит обратный характер, поскольку сульфгидрильные группы легко превращаются в дисульфидные. Кроме прочных дисульфидных связей в молекуле кератина содержатся также водородные и ионные связи, которые легко разрушаются при нагревании и молекула белка сокращается в продольном направлении, то есть происходит свертывание полипептидных молекул в клубок.
Эластин входит в состав тканей, выполняющих структурную функцию. Из него построены внутренние оболочки сосудов – артерий и вен. В состав полипептидной цепи эластина входит большое количество глицина, пролина, валина и лейцина. Он не содержит серосодержащих и ароматических аминокислот, а также оксилизина и метионина. В отличие от коллагена, эластин при кипячении не образует желатины. После продолжительной кулинарной обработки он может частично расщепляться гидролитическими ферментами и частично усваиваться организмом. Эластин можно выделить из соединительной ткани при щелочном гидролизе или нагревании. Нативные витки эластина построены из относительно небольших молекул, соединенных в волокнистые тяжи с помощью жестких поперечных сшивок.
Фиброин и серицин – белки натурального шелка, выделяемые гусеницами тутового и дубового шелкопрядов, железами пауков и т.д.
В их состав входят только четыре аминокислоты — глицин, аланин, серин, тирозин. Особенно высоко содержание глицина (~44%). Эти белки достаточно устойчивы к гидролизу. Фиброин – высокомолекулярный белок, построенный из линейных полипептидных цепей, которые размещаются вдоль оси волокна, плотно прилегая друг к другу. Между ними образуется большое количество водородных связей. В чистом виде фиброин добывают нагреванием коконов шелкопряда с раствором соды или мыла. Серицин в этих условиях растворяется.
